Triokinase
Vorlage:Infobox Protein Triokinase (TK, auch Triosekinase oder Glycerinaldehydkinase genannt[1]) ist ein Enzym, das die Phosphorylierung von Dihydroxyaceton sowie von Glycerinaldehyd katalysiert. Die Stoffwechselprodukte werden in der Glykolyse weiterverarbeitet.[2]
Eigenschaften
Zur weiteren Umsetzung von D-Glycerinaldehyd gibt es drei mögliche Wege, wobei die Phosphorylierung von D-Glycerinaldehyd mithilfe der Triokinase aufgrund seines niedrigen Km-Wertes (0,01 mM) der bevorzugte Weg ist. Ungefähr 90 % des gebildeten D-Glycerinaldehyds aus Fructose wird auf diesem Weg verstoffwechselt. Außerdem weist die Triokinase in der Leber von Säugetieren eine hohe Aktivität auf.[3] Bei einer D-Glycerinaldehyd-Konzentration von 10 mM wird das für die Phosphorylierung gebrauchte ATP in einer Leberzelle aufgebraucht.[4]
Reaktionen
+ ATP
+ ADP + H+
1) Dihydroxyaceton wird mithilfe der Triosekinase unter ATP-Verbrauch zu Dihydroxyacetonphosphat phosphoryliert.
2) Triosekinase (TK) phosphoryliert D-Glycerinaldehyd (4) unter ATP-Verbrauch zu D-Glycerinaldehyd-3-phosphat (5).
Literatur
- Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Stryer Biochemie. 7. Auflage. Springer-Verlag, Berlin/Heidelberg 2014, ISBN 978-3-8274-2988-9, S. 473.