Propandiolphosphat-Dehydrogenase

Propandiolphosphat-Dehydrogenase ist ein Enzym, das in Bakterien und Oryctolagus die Dehydrierung von 1,2-Propandiol-1-phosphat zu Hydroxyacetonphosphat katalysiert. Dieses Enzym ist bei Oryctolagus cuniculus meistens im Muskelgewebe lokalisiert.

Eigenschaften

Die Propandiolphosphat-Dehydrogenase wird zu 70 % durch Sulfat-Anionen bei einer Ionenstärke von 0,57 inhibiert, durch Sulfit-Anionen zu 41 % und durch Format-Anionen zu 28 % bei jeweils gleicher Ionenstärke. Bromid- und Phosphat-Anionen hemmen jeweils zu 45 und 32 %, wenn sie bei einer Ionenstärke von 0,19 zugegeben werden.

Hydroxyacetonphosphat hemmt kompetitiv das Enzym α-Glycerophosphat-Dehydrogenase, das Teil des Enzymkomplexes Myogen A ist. Die Hemmungskonstante beträgt $K_i=1,3\cdot 10^{-3}M$.

Die Michaeliskonstante $K_m$ der Propandiolphosphat-Dehydrogenase für NADH beträgt $0,5\cdot 10^{-4}M$, für Hydroxyacetonphosphat $1,5\cdot 10^{-4}M$ und für DL-1,2-Propandiolphosphat $4,4\cdot 10^{-3}M$.

Katalysiertes Gleichgewicht

	NAD+             NADH                        + H+ Propandiolphosphat- Dehydrogenase
1,2-Propandiolphosphat		Hydroxyacetonphosphat