Glycosyltransferasen: Unterschied zwischen den Versionen
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Aktuelle Version vom 1. Januar 2024, 22:01 Uhr
Vorlage:Infobox Protein Glycosyltransferasen (lat. transferre ‚hinübertragen‘) sind Enzyme vom Typ der Transferasen, die als Katalysatoren Monosaccharid-Einheiten eines aktivierten Kohlenhydrats, sogenannte Glycosylreste, auf ein Akzeptor-Molekül, üblicherweise einen Alkohol, übertragen (Donator-Akzeptor-Prinzip). Diese Reaktionen laufen normalerweise als posttranslationale Modifikationen bei der Proteinbiosynthese von Glycoproteinen entweder als N-Glycosylierung im endoplasmatischen Retikulum oder als O-Glycosylierung im Golgi-Apparat ab.
Auch die Glycosylierung von Glycolipiden (beispielsweise von Cerebrosiden und Gangliosiden) wird durch Glycosyltransferasen katalysiert.
Das menschliche Genom beherbergt Gene für mindestens 250 verschiedene Glycosyltransferasen.[1] In der Mehrzahl sind diese in drei Enzymfamilien beheimatet.[2] Mit der Enzymausstattung zur Glycosylierung, deren Funktionen und ihren Produkten beschäftigt sich die Glykomik.
Weblinks
Einzelnachweise
- ↑ Gerald W. Hart, Ronald J. Copeland: Glycomics hits the big time. In: Cell. 143, Nr. 5, 2010, S. 672–676. Vorlage:Doi.
- ↑ Vorlage:Cite journal