Glutathionperoxidase
Die Glutathionperoxidasen katalysieren die Glutathion-abhängige Reduktion von organischen Peroxiden und Wasserstoffperoxid. Im katalytischen Zentrum tragen sie L-Selenocystein, ein Derivat des L-Serins bzw. des L-Cysteins. Auch die Phospholipidhydroperoxid-Glutathionperoxidase gehört zur Familie der Glutathionperoxidasen.
Besondere Bedeutung erlangen Glutathion-Peroxidasen als Bestandteil der zellulären Abwehr gegen die Folgen von oxidativem Stress. Störungen in der Funktion solcher Selenoproteine gehen mit Mangelsyndromen wie der Keshan- und Kaschin-Beck-Krankheit einher und mögen eine Rolle bei der Tumorentstehung, bei der Atherosklerose und – in Konjugation mit 4-Hydroxynonenalen – bei neurodegenerativen Erkrankungen spielen.[1]
Katalysierte Reaktion
Die Reaktion lässt sich grob in folgende Einzelschritte unterteilen:
Enzym-Selenocystein-SeH + H2O2
Enzym-Selenocystein-SeOH + H2O
Enzym-Selenocystein-SeOH + GSH GS-Se-Selenocystein-Enzym + H2O
GS-Se-Selenocystein-Enzym + GSH
Enzym-Selenocystein-SeH + GSSG
Als Gesamtreaktion ergibt sich also:
2 GSH + H2O2
2 H2O + GSSG
Das bei der Reaktion entstandene Glutathiondisulfid (GSSG) wird durch das Enzym Glutathiondisulfid-Reduktase mittels NADPH/H+ als Reduktionsmittel wieder zu zwei Molekülen Glutathion regeneriert.
Weblinks
Einzelnachweise
- ↑ K. Aoyama, K. Matsubara, S. Kobayashi: Aging and oxidative stress in progressive supranuclear palsy. In: Eur J Neurol. 13(1), Jan 2006, S. 89–92. (engl.)