11β-Hydroxysteroid-Dehydrogenase 1: Unterschied zwischen den Versionen
AME ist durch Defekt der 11ß-HSD2 verursacht und erzeugt auch keinen Hyperandrogenismus, sondern Bluthochdruck. Glycyrrhetinsäure hat in dem Artikel auch nix verloren, weil es die HSD2 hemmt, nicht HSD1. |
(kein Unterschied)
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Aktuelle Version vom 1. Februar 2024, 17:11 Uhr
Vorlage:Infobox Protein Die 11β-Hydroxysteroid-Dehydrogenase 1 (kurz: 11β-HSD1) ist die Isoform 1 der 11β-HSD und gehört zu den Eukaryoten-Enzymen. Das Enzym katalysiert die Umwandlung von Cortison zu Cortisol[1] und spielt eine Rolle bei der Regulation der Cortison-Aktivität. Es handelt sich um ein Membranprotein des endoplasmatischen Retikulums. Mutationen im HSD11B1-Gen sind verantwortlich für eine seltene genetische Form des Hyperandrogenismus.[2]
Vorkommen
11β-HSD1 wird beim Menschen stark in der Leber, dem Fettgewebe und dem zentralen Nervensystem exprimiert. Außerdem wird es in der Haut des Menschen gebildet.[3]
Inhibitoren
Eine Studie von 2014 fand, dass auch das Epigallocatechingallat des grünen Tees die enzymatische Aktivität der 11β-HSD1 hemmt. Teile der gesundheitsfördernden Eigenschaften des grünen Tees könnten sich so erklären lassen.[4]
Katalysierte Reaktionen der 11β-HSD-Isoformen
Die Konvertierung von Cortisol in Cortison wird von der NAD+-abhängigen 11β-HSD2 katalysiert. Die Umwandlung von Cortison zu Cortisol katalysiert hingegen die NADPH-abhängige 11β-HSD1:[3]
+ NAD+ 
+ NADPH/H+
Weblinks
- Oxidation of cortisol to yield cortisone. Jassal / reactome
Einzelnachweise
- ↑ Vorlage:Literatur
- ↑ Vorlage:UniProt
- ↑ 3,0 3,1 Jan Behrends, Josef Bischofberger, Rainer Deutzmann, Heimo Ehmke, Stephan Frings: 11. Hormonelle Regulation In: Duale Reihe Physiologie. 2. Auflage. Georg Thieme Verlag, 2012, ISBN 978-3-13-138412-6, S. 380.
- ↑ Jan Hintzpeter, Claudia Stapelfeld, Christine Loerz, Hans-Joerg Martin, Edmund Maser: Green Tea and One of Its Constituents, Epigallocatechine-3-gallate, Are Potent Inhibitors of Human 11β-hydroxysteroid Dehydrogenase Type 1. In: PLoS ONE, 9, 2014, S. e84468, doi:10.1371/journal.pone.0084468.