Quelltext der Seite Katalase

{{Infobox Protein
|Name             = 
|Bild             = Catalase 1DGF.png
|Bild_legende     = Bändermodell der menschlichen Katalase nach {{PDB|1DGF}}
|PDB              = {{PDB2|1dgb}}, {{PDB2|1f4j}}, {{PDB2|1qqw}}
|Groesse          = 526 Aminosäuren
|Kofaktor         = Häm b<ref>Sonja Herres-Pawlis, [[Peter Klüfers]]: ''Bioanorganische Chemie'', 1. Auflage 2017, Wiley-VCH, ISBN 3527675493</ref>
|Precursor        = 
|Struktur         = Homotetramer
|Isoformen        = 
|HGNCid           = 1516
|Symbol           = CAT
|AltSymbols       = 
|OMIM             = 115500
|UniProt          = P04040
|MGIid            = 
|CAS              = 
|CASergänzend     = 
|ATC-Code         = <!-- {{ATC|X99|XX99}} -->
|DrugBank         = 
|Wirkstoffklasse  = 
|TCDB             = 
|TranspText       = 
|EC-Nummer        = 1.11.1.6
|Kategorie        = Oxidoreduktase
|Reaktionsart     = 
|Substrat         = 2 H<sub>2</sub>O<sub>2</sub>
|Produkte         = O<sub>2</sub> + 2 H<sub>2</sub>O
|Homolog_db       = HOGENOM
|Homolog_fam      = Katalase
|Homolog_url      = 
|Taxon            = Lebewesen
|Taxon_Ausnahme   = 
|Orthologe        = 
}}

'''Katalase''' ([[Gen]]-Name: ''CAT'') ist ein [[Enzym]], das [[Wasserstoffperoxid]] (H<sub>2</sub>O<sub>2</sub>) zu [[Sauerstoff]] (O<sub>2</sub>) und [[Wasser]] (H<sub>2</sub>O) umsetzt. Wasserstoffperoxid entsteht beim Abbau von [[Hyperoxide]]n durch die [[Superoxiddismutase]]. Es fällt als Nebenprodukt beim [[Katabolismus|Abbau]] von [[Purine]]n und bei der [[Oxidation]] von [[Fettsäuren]] an und kann zur Schädigung von [[Genom]] und [[Protein]]en führen. Katalasen befinden sich daher in fast allen [[aerob]] lebenden Lebewesen, beim Menschen vor allem in den [[Peroxisom]]en der [[Leber]] und [[Nieren]] sowie den [[Erythrozyt]]en. [[Mutation]]en im ''CAT''-Gen können zum erblichen Katalasemangel ([[Akatalasie]]) führen, der in [[Japan]] gehäuft vorkommt.<ref>{{OMIM|115500}}.</ref>

== Systematik ==
Anhand von [[Aminosäuresequenz|Sequenz]] und [[Proteinstruktur|Struktur]] werden Katalasen in drei Klassen eingeteilt.<ref name="P. Chelikani">Prashen Chelikani et al.: ''Diversity of structures and properties among catalases.'' In: ''CMLS, Cellular and Molecular Life Sciences'', 61, 2004, S.&nbsp;192–208; [[doi:10.1007/s00018-003-3206-5]] (englisch)</ref>
* monofunktionale [[Häm]]-enthaltende Enzyme
* bifunktionale Häm-enthaltende Katalase-[[Peroxidase]]n
* manganhaltige Enzyme (ohne Häm-Gruppe)

Die humane Katalase ({{PDB|1DGF}}) besteht aus vier identischen Untereinheiten von jeweils 60&nbsp;[[Dalton (Einheit)|kDa]].<!-- Das Dalton ist zwar eine Masseneinheit, da spezifische Volumen von Proteinen nicht sehr unterschiedlich ist, wird häufig von Größe gesprochen. 60&nbsp;kDa entspricht einer Molaren Masse von 60&nbsp;kg/mol--> Davon enthält jede eine Häm-Gruppe und eine [[Nicotinamidadenindinukleotidphosphat|NADPH]]-Bindestelle.<ref name="C. D. Putnam">C. D. Putnam et al.: Artikel. In: ''[[Journal of Molecular Biology]]'', 296, 2000, S.&nbsp;295–309; [[doi:10.1006/jmbi.1999.3458]] (englisch)</ref>

== Katalysierte Reaktion ==
Die Reaktion erfolgt in zwei Schritten. Im ersten Schritt wird Wasserstoffperoxid [[Reduktion (Chemie)|reduziert]] und das Enzym [[Oxidation|oxidiert]], das Produkt Wasser entsteht.

: <math>\mathrm{H_2O_2 + Katalase (red.) \longrightarrow H_2O + Katalase (ox.)}</math>

Im zweiten Schritt werden sowohl [[Wasserstoffperoxid]] als auch das Enzym reduziert und Sauerstoff oxidiert und damit als Produkt neben einem weiteren Wassermolekül freigesetzt.

:<math>\mathrm{H_2O_2 + Katalase (ox.) \longrightarrow H_2O + \textstyle\ O_2 + Katalase (red.)}</math>

Die Summengleichung lautet:

:<math>\mathrm{2\ H_2O_2 \longrightarrow \textstyle\ O_2 + 2\ H_2O}</math>

Sowohl [[Wechselzahl]] als auch [[katalytische Effizienz]] des Enzyms gehören zu den höchsten je bei Enzymen gefundenen Werten ([[Wechselzahl|Tabelle]]).<ref>Angabe zur [[Art (Biologie)|Art]] oder Einzelnachweis fehlt.</ref>

Bei niedrigen Wasserstoffperoxidkonzentrationen kann durch die oxidierte Katalase [[Methanol]] und [[Ethanol]] über den [[Aldehyd]] zur [[Säure]] oxidiert werden.

== Verwendung im Labor ==
In der Mikrobiologie wird der Katalasetest zur Bakteriendifferenzierung eingesetzt. Klinisch bedeutsam ist besonders die Differenzierung von katalasepositiven Staphylokokken von katalasenegativen Streptokokken.
Hierbei wird ein Tropfen Katalase-Reagenz (3-prozentiger Wasserstoffperoxidlösung) auf einen Objektträger gegeben und eine Öse Bakterienmaterial kurz hineingehalten. Positive Reaktion: Direktes Sprudeln, Blasenbildung; Negative Reaktion: kein bzw. verzögertes Sprudeln.
Alternativ kann verdünntes Wasserstoffperoxid direkt auf eine Bakterienkolonie auf einer Agarplatte aufgetropft werden.

Die meisten aeroben und fakultativ anaeroben Bakterien wie auch Pilze haben das Enzym Katalase, welches imstande ist, das für die Zellen giftige H<sub>2</sub>O<sub>2</sub> zu spalten.

Experimentell wird Wasserstoffperoxid in der Biologie zur Herbeiführung des programmierten Zelltodes von isolierten eukaryotischen Zellen genutzt.

== Verwendung ==
Zur Neutralisierung von [[Wasserstoffperoxid]] bei 2-Komponenten-Kontaktlinsenreinigern.<ref>{{Literatur |Autor=Oliver Auferkamp |Titel=Untersuchung des Reaktionsmechanismus von Rinderleberkatalase |Ort=Duisburg / Essen |Datum=2007 |Seiten=18 |Kommentar=Dissertation, Universität Duisburg-Essen |URN=nbn:de:hbz:465-20080305-090734-6}}</ref>

== Weblinks ==
* Jennifer McDowall/Interpro: [http://www.ebi.ac.uk/interpro/potm/2004_9/Page1.htm Protein Of The Month: ''Catalase.''] (englisch)

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Oxidoreduktase]]