Quelltext der Seite DRADA

{{Infobox Protein
| Name            = 
| Bild            = Protein_ADAR_PDB_1qbj.png
| Bild_legende    = <!-- nach {{PDB|ABCD}} -->
| PDB             = {{PDB2|1QBJ}}, {{PDB2|1QGP}}, {{PDB2|1XMK}}, {{PDB2|2ACJ}}, {{PDB2|2GXB}}, {{PDB2|2L54}}, {{PDB2|2MDR}}, {{PDB2|3F21}}, {{PDB2|3F22}}, {{PDB2|3F23}}, {{PDB2|3IRQ}}, {{PDB2|3IRR}}
| Groesse         = 1226 Aminosäuren
| Kofaktor        = Zn<sup>2+</sup>
| Precursor       = 
| Struktur        = Homodimer
| Isoformen       = 5
| HGNCid          = 225
| Symbol          = ADAR
| AltSymbols      = ADAR1, AGS6, DRADA, DSH, DSRAD, G1P1, IFI-4, IFI4, K88DSRBP, P136
| OMIM            = 146920
| UniProt         = P55265
| MGIid           = 1889575
| CAS             = 
| CASergänzend    = 
| ATC-Code        = <!-- {{ATC|X99|XX99}} -->
| DrugBank        = 
| Wirkstoffklasse = 
| TCDB            = 
| TranspText      = 
| EC-Nummer       = 3.5.4.4
| Kategorie       = Adenosin-Desaminase
| Peptidase_fam   = 
| Reaktionsart    = 
| Substrat        = 
| Produkte        = 
| Homolog_fam     = NV
| Taxon           = [[Euteleostomi]]
| Taxon_Ausnahme  = 
| Orthologe       = {{ Protein Orthologe
    | Spezies1 = Mensch
    | Spezies2 = Hausmaus
    | S1_EntrezGene = 103
 | S1_Ensembl = ENSG00000160710
 | S1_RefseqmRNA = NM_001025107
 | S1_RefseqProtein = NP_001020278
 | S1_GenLoc_db = hg38
 | S1_GenLoc_chr = 1
 | S1_GenLoc_start = 154582062
 | S1_GenLoc_end = 154627999
 | S1_Uniprot = P55265
 | S2_EntrezGene = 56417
 | S2_Ensembl = ENSMUSG00000027951
 | S2_RefseqmRNA = NM_001038587
 | S2_RefseqProtein = NP_001033676
 | S2_GenLoc_db = mm10
 | S2_GenLoc_chr = 3
 | S2_GenLoc_start = 89715022
 | S2_GenLoc_end = 89753446
 | S2_Uniprot = Q99MU3
}}
}}

'''DRADA''' (Abk. für '''Doppelsträngige RNA-spezifische Adenosin-Desaminase''') ist ein [[Enzym]] in den Zellen von [[Wirbeltiere]]n. DRADA wandelt [[Adenosin]]-[[Nukleotid]]bausteine innerhalb von [[RNA]] zu [[Inosin]] um. Diese Reaktion ist einerseits Teil des [[RNA-Editing]] eigener [[mRNA]] im [[Zellkern]]. Andererseits kann damit die Erbinformation von in die Zelle eingedrungener [[Viren|Virus]]-RNA zerstört werden. Beim Menschen kommt DRADA in allen Gewebetypen vor, insbesondere aber in aktivierten [[T-Zellen]], im [[Gehirn]] und der [[Lunge]]. [[Mutation]]en im ''ADAR''-[[Gen]] können zu Enzymmangel, und dieser zu einer (seltenen) Hautkrankheit führen.<ref name='u'>{{UniProt|P55265}}</ref><ref>{{cite journal |author=Laxminarayana D, Khan IU, O’Rourke KS, Giri B |title=Induction of 150-kDa adenosine deaminase that acts on RNA (ADAR)-1 gene expression in normal T lymphocytes by anti-CD3-epsilon and anti-CD28 |journal=Immunology |volume=122 |issue=4 |pages=623–633 |year=2007 |month=December |pmid=17897325 |pmc=2266038 |doi=10.1111/j.1365-2567.2007.02709.x |url=}}</ref>

[[Datei:Adenosin.svg|200px|Strukturformel von Adenosin]]<math>\mathrm{\ \xrightarrow{DRADA} }</math>[[Datei:Inosin.svg|170px|Strukturformel von Inosin]]
::[[Desaminierung]] von [[Adenosin]] zu [[Inosin]]

Inosin wird während der [[Translation (Biologie)|Translation]] von RNA als [[Guanosin]] betrachtet. Daher erzeugt eine Änderung der RNA von Adenosin zu Inosin am Ende ein verändertes Protein. Dadurch wird die [[Protein]]-[[Biodiversität|Diversität]] im Organismus beträchtlich erhöht. Die durch DRADA erreichte Vielzahl an Proteinen ist für die Organismen lebensnotwendig, da beispielsweise das [[Glutamat-Rezeptor]]-Protein nur so erzeugt werden kann.<ref name='u' />

Es gibt Hinweise darauf, dass Verminderung der [[Katalysatoraktivität|Enzymaktivität]] in Mäusen hilfreich bei der [[Melanom]]-Therapie sein könnte. Überraschenderweise ist DRADA notwendig für das HI-Virus, um sich zu vervielfältigen. Offensichtlich wird der RNA-Editing-Mechanismus vom Virus zum Spleißen seiner RNA benutzt.<ref>{{cite journal |author=Hong J, Zhao Y, Li Z, Huang W |title=esiRNA to eri-1 and adar-1 genes improving high doses of c-myc-directed esiRNA effect on mouse melanoma growth inhibition |journal=[[Biochem. Biophys. Res. Commun.]] |volume=361 |issue=2 |pages=373–378 |year=2007 |month=September |pmid=17658462 |doi=10.1016/j.bbrc.2007.07.003 |url=}}</ref><ref>{{cite journal |author=Phuphuakrat A, Kraiwong R, Boonarkart C, Lauhakirti D, Lee TH, Auewarakul P |title=Double-stranded RNA adenosine deaminases enhance expression of human immunodeficiency virus type 1 proteins |journal=J. Virol. |volume=82 |issue=21 |pages=10864–10872 |year=2008 |month=November |pmid=18753201 |doi=10.1128/JVI.00238-08 |url=}}</ref>

== Literatur ==
*A. Gallo, S. Galardi: ''A-to-I RNA editing and cancer: from pathology to basic science.'' In: ''RNA Biol.'', Band  5, Nr. 3, 2008, S. 135–139. PMID 18758244.

== Weblinks ==
*reactome.org: [https://reactome.org/content/detail/R-HSA-77614 ''Deamination at C6 position of adenosine in Editosome (ADAR1)'']

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Hydrolase|Drada]]
[[Kategorie:Abkürzung]]
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 1 (Mensch)]]